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<title>Pepsinogen</title>
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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Pepsinogen</span></h1>
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<div id="mw-content-text" class="mw-body-content mw-content-ltr" lang="de" dir="ltr"><div class="mw-content-ltr mw-parser-output" lang="de" dir="ltr"><p>Das <a href="Peptid" title="Peptid">Peptid</a> <b>Pepsinogen</b> ist die inaktive Vorstufe des <a href="Verdauungsenzym" title="Verdauungsenzym">Verdauungsenzyms</a> <a href="Pepsin" title="Pepsin">Pepsin</a>. Letzteres entsteht unter der Einwirkung von <a href="Salzs%C3%A4ure" title="Salzsäure">Salzsäure</a> durch die Abspaltung von 44 <a href="Aminos%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Aminosäure">Aminosäuren</a>. Pepsinogen wird in den <a href="Magenschleimhaut" title="Magenschleimhaut">Fundusdrüsen</a> im Magen produziert.
</p><p>Pepsinogen (<a href="Molek%C3%BClmasse" title="Molekülmasse">Molekülmasse</a>: 42.500) wird als sog. <a href="Zymogen" title="Zymogen">Zymogen</a> – eine inaktive Enzymvorstufe – von den <a href="Hauptzelle" class="mw-redirect" title="Hauptzelle">Hauptzellen</a> des <a href="Magen" title="Magen">Magens</a> gebildet und abgegeben. Die Abspaltung erfolgt am <a href="N-terminal" class="mw-redirect" title="N-terminal"><i>N</i>-terminalen</a> Ende <a href="Autokatalyse" title="Autokatalyse">autokatalytisch</a> in saurem Milieu. Dieser Mechanismus gewährleistet, dass das Pepsin nicht bereits in den Zellen selbst zelleigene Bestandteile verdaut.
</p><p>Die Bildung von Pepsinogen wird u. a. durch <a href="Gastrin" title="Gastrin">Gastrin</a> und vermutlich auch schon durch das <a href="Gastrin_Releasing_Peptid" class="mw-redirect" title="Gastrin Releasing Peptid">Gastrin Releasing Peptid</a> (GRP) angeregt.
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Geschichte">Geschichte</h2></div>
<p>Ende des 19. Jahrhunderts war die Rolle von Pepsin als verdauendes Agens des Magens etabliert, man hielt jedoch noch Jahrzehnte an der Vorstellung fest, Enzyme wären kleine Moleküle, die an Protein als Trägersubstanz gebunden seien. <a href="John_Newport_Langley" title="John Newport Langley">Langley</a> beobachtete bereits 1882, dass ein leicht alkalischer Extrakt der Magen<a href="Mucosa" class="mw-redirect" title="Mucosa">mucosa</a> eine inaktive Vorstufe des Pepsins enthielt, die sich durch Ansäuerung zu Pepsin konvertieren ließ. Die Isolierung und Kristallisierung von Pepsinogen geschah 1936 durch Herriott und <a href="John_Howard_Northrop" title="John Howard Northrop">Northrop</a>, nachdem Northrop dasselbe mit Pepsin im Jahr 1930 gelungen war. Die Arbeiten dieser beiden Forscher klärten nicht nur die Existenz und Eigenschaften dieser Substanzen auf, sondern bestätigten auch allgemein die Tatsache, dass Proteine katalytische Aktivität besitzen können, wofür Northrop zusammen mit <a href="James_Batcheller_Sumner" title="James Batcheller Sumner">Sumner</a> 1946 den Chemie-<a href="Nobelpreis" title="Nobelpreis">Nobelpreis</a> erhielten.<sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-4" class="reference"><a href="#cite_note-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-5" class="reference"><a href="#cite_note-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>
<ol class="references">
<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text">Emil Fischer: <cite style="font-style:italic">Bedeutung der Stereochemie für die Physiologie</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Z. physiol. Chemie</cite>. 26. Jahrgang, 1898, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>60–87</span> (<a rel="nofollow" class="external text" href="http://vlp.mpiwg-berlin.mpg.de/references?id=lit17266">mpg.de</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Pepsinogen&rft.atitle=Bedeutung+der+Stereochemie+f%C3%BCr+die+Physiologie&rft.au=Emil+Fischer&rft.btitle=Z.+physiol.+Chemie&rft.date=1898&rft.genre=book&rft.pages=60-87&rft.volume=26.+Jahrgang" style="display:none"> </span></span>
</li>
<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text">John Newport Langley: <i>J. Physiol. (London)</i> 3, 246 (1882); John Newport Langley, B. Edkins: <i>ibid.</i> 7, 371 (1888)</span>
</li>
<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text">John Howard Northrop: <cite style="font-style:italic">Crystalline Pepsin I.Isolation and Tests of Purity</cite>. In: <cite style="font-style:italic">J. Gen. Physiol.</cite> 13. Jahrgang, 1930, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>739</span>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2141071/">PMC 2141071</a> (freier Volltext).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Pepsinogen&rft.atitle=Crystalline+Pepsin+I.Isolation+and+Tests+of+Purity&rft.au=John+Howard+Northrop&rft.btitle=J.+Gen.+Physiol.&rft.date=1930&rft.genre=book&rft.pages=739&rft.pmc=2141071&rft.volume=13.+Jahrgang" style="display:none"> </span></span>
</li>
<li id="cite_note-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-4">↑</a></span> <span class="reference-text">Roger M. Herriott, John Howard Northrop: <cite style="font-style:italic">Isolation of crystalline pepsinogen from swine gastric mucosae and its autocatalytic conversion into pepsin</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="Science" title="Science">Science</a></cite>. 83. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>2159</span>, Mai 1936, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>469–470</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1126/science.83.2159.469">10.1126/science.83.2159.469</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17796849?dopt=Abstract">PMID 17796849</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Pepsinogen&rft.atitle=Isolation+of+crystalline+pepsinogen+from+swine+gastric+mucosae+and+its+autocatalytic+conversion+into+pepsin&rft.au=Roger+M.+Herriott%2C+John+Howard+Northrop&rft.date=1936-05&rft.doi=10.1126%2Fscience.83.2159.469&rft.genre=journal&rft.issue=2159&rft.jtitle=Science&rft.pages=469-470&rft.pmid=17796849&rft.volume=83.+Jahrgang" style="display:none"> </span></span>
</li>
<li id="cite_note-5"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-5">↑</a></span> <span class="reference-text">John Howard Northrop, Moses Kunitz, Roger M. Herriott: <i>Crystalline Enzymes.</i> (= <i>Columbia biological series.</i> 12.) 2. Aufl., Columbia Univ. Press, New York 1948, <a href="OCLC" title="OCLC">OCLC</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://worldcat.org/oclc/2387458">2387458</a>.</span>
</li>
</ol></div><!--htdig_noindex--><div><div class="zim-footer">
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